As proteínas são polímeros biológicos compostos por aminoácidos.

Os aminoácidos, ligados entre si por ligações peptídicas, formam uma cadeia polipeptídica. Uma ou mais cadeias polipeptídicas torcidas numa forma 3-D formam uma proteína.

As proteínas possuem formas complexas que incluem várias dobras, loops e curvas. A dobra das proteínas ocorre espontaneamente. Ligações químicas auxiliam a cadeia de polipéptideos, dando a forma da proteína.

Existem duas classes gerais de moléculas de proteína: proteínas globulares e proteínas fibrosas. As proteínas globulares são geralmente compactas, solúveis e esféricas. As proteínas fibrosas são tipicamente alongadas e insolúveis. As proteínas globulares e fibrosas podem apresentar um ou mais dos quatro tipos de estrutura protéicas. Esses tipos de estrutura são chamados de estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.

Os quatro tipos de estruturas proteicas. Imagem: Holger87/Share Alike 3.0.

Tipos de Estrutura de Proteínas

Os quatro níveis de estrutura proteica são distinguidos um do outro pelo grau de complexidade na cadeia polipeptídica. Entretanto, uma molécula de proteína pode conter um ou mais tipos de estrutura proteica.

Estrutura primária

Descreve a ordem única em que os aminoácidos estão ligados entre si para formar uma proteína. As proteínas são construídas a partir de um conjunto de 20 aminoácidos. Geralmente, os aminoácidos possuem as seguintes propriedades estruturais:

Um carbono (o carbono alfa) ligado aos quatro grupos abaixo:

– Um átomo de hidrogênio (H)
– Um grupo Carboxilo (-COOH)
– Um grupo Amino (-NH2)
– Um grupo “variável” ou grupo “R”

Todos os aminoácidos têm o carbono alfa ligado a um átomo de hidrogênio, um grupo carboxila e um grupo amino. O  grupo “R”  varia entre os  aminoácidos e determina as diferenças entre estes monômeros de proteínas. A sequência de aminoácidos de uma proteína é determinada pelas informações encontradas no código genético celular. A ordem dos aminoácidos numa cadeia polipeptídica é única e específica para uma proteína particular. Alterar um único aminoácido provoca uma  mutação genética , que geralmente resulta em uma proteína que não funciona.

Estrutura secundária

Refere-se ao enrolamento ou dobramento de uma cadeia de polipéptido que dá à proteína a sua forma 3D. Existem duas formas de estruturas secundárias observadas em proteínas. Um tipo é a estrutura de hélice alfa (α). Esta estrutura se assemelha a uma mola enrolada e é mantida por ligação de hidrogênio na cadeia de polipeptídeos. O segundo tipo de estrutura secundária em proteínas é a beta (β). Esta estrutura parece ser dobrada ou plissada e é mantida unida por ligação de hidrogénio entre unidades polipeptídicas da cadeia dobrada que ficam adjacentes uma à outra.

Estrutura Terciária

Refere-se à estrutura 3D da cadeia polipeptídica de uma proteína. Existem vários tipos de ligações e forças que influenciam uma proteína de estrutura terciária. As interações hidrofóbicas  contribuem grandemente para dobrar e moldar uma proteína. O grupo “R” do aminoácido é hidrofóbico ou hidrofílico. Os aminoácidos com grupos “R” hidrofílicos buscarão contato com seu ambiente aquoso, enquanto os aminoácidos com grupos hidrofóbicos “R” procurarão evitar a água e se posicionar no centro da proteína. A ligação de hidrogênio na cadeia de polipeptídeos e entre grupos de aminoácidos “R” ajuda a estabilizar a estrutura proteica, mantendo a proteína na forma estabelecida pelas interações hidrofóbicas.

Devido à dobragem da proteína, a ligação iônica pode ocorrer entre os grupos “R” positivamente e negativamente carregados que se aproximam um do outro. O dobramento também pode resultar em ligação covalente entre os grupos “R” de aminoácidos. Este tipo de vínculo forma o que é chamado de ponte dissulfureto. As interações chamadas  forças van der Waals também ajudam na estabilização da estrutura proteica. Essas interações pertencem às forças atrativas e repulsivas que ocorrem entre moléculas que se tornam polarizadas.

Estrutura Quaternária

Refere-se à estrutura de uma macromolécula de proteína formada por interações entre múltiplas cadeias de polipeptídeos. Cada cadeia polipeptídica é referida como uma subunidade. As proteínas com estrutura quaternária podem consistir em mais de um tipo de subunidade de proteína. Eles também podem ser compostos por diferentes subunidades. A hemoglobina é um exemplo de uma proteína com estrutura quaternária. A hemoglobina, encontrada no  sangue , é uma proteína contendo ferro que liga as moléculas de oxigênio. Ele contém quatro subunidades: duas subunidades alfa e duas subunidades beta.

Como é determinado o tipo de estrutura da proteína

A forma tridimensional de uma proteína é determinada pela sua estrutura primária. A ordem dos aminoácidos estabelece a estrutura e a função específica de uma proteína. As instruções distintas para a ordem dos aminoácidos são designadas pelos  genes  em uma célula.

Quando uma célula percebe uma necessidade de síntese proteica, o  DNA se  desenrola e é transcrito como uma cópia de RNA do código genético. Este processo é chamado de  transcrição do DNA . A cópia de RNA é então traduzida para produzir uma proteína. A informação genética no DNA determina a sequência específica de aminoácidos e a proteína específica que é produzida. As proteínas são exemplos de um único tipo de polímero biológico. Proteínas juntamente com carboidratos, lipídios e ácidos nucleicos constituem as quatro principais classes de compostos orgânicos em células vivas.

Fonte: Thought.co.

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Guellity Marcel

Biólogo de vida selvagem, mestre em Ecologia e Conservação e apaixonado por ciência e tecnologia. Tem interesse em ecologia de populações, ecologia do movimento, ecologia de paisagem e efeitos de mudanças climáticas na biodiversidade, especialmente em áreas úmidas. Atualmente trabalha com mamíferos de médio e grande porte (cervo, veado-campeiro, veado-mateiro, queixada) e jacarés em parceria com pesquisadores da Embrapa Pantanal.