A glicoproteína é um tipo de proteína que tem um carboidrato ligado a ela. O processo ocorre durante a tradução da proteína ou como uma modificação pós-tradução, num processo chamado glicosilação. O carboidrato é uma cadeia de oligossacarídeos (glicano) que esta covalentemente ligado às cadeias laterais do polipetídeo da proteína. Devido aos grupos -OH de açúcares, as glicoproteínas são mais hidrofílicas do que proteínas simples. Isso significa que as glicoproteínas são mais atraídas pela água do que proteínas comuns. A natureza hidrofílica dessa molécula também leva à dobragem característica da estrutura terciária da proteína.

Uma molécula de anticorpo é um exemplo de glicoproteína. Foto: Science Picture Co / Getty Images.

O carboidrato é uma molécula curta, muitas vezes ramificada, e pode consistir em:

  • açúcares simples (por exemplo, glicose, galactose, manose, xilose);
  • amino-açúcares (açúcares que possuem um grupo amino, tal como N-acetilglucosamina ou N-acetilgalactosamina);
  • açúcares-ácidos (açúcares que possuem um grupo carboxilo, tal como ácido siálico ou ácido N-acetilneuramínico).

GLICOPROTEÍNAS LIGADAS AO OXIGÊNIO E AO NITROGÊNIO

As glicoproteínas são categorizadas de acordo com o local de ligação do hidrato de carbono a um aminoácido na proteína.

  • As glicoproteínas ligadas ao oxigêncio são aquelas em que o hidrato de carbono se liga ao átomo de oxigênio (O) do grupo hidroxilo (-OH) do grupo R do aminoácido treonina ou serina. Os carboidratos ligados ao oxigênio podem também ligar-se a hidroxilisina ou hidroxiprolina. O processo é denominado O-glicosilação. As glicoproteínas ligadas ao oxigênio são ligadas ao açúcar dentro do complexo de Golgi.
  • Glicoproteínas ligadas ao N têm um hidrato de carbono ligado ao nitrogênio (N) do grupo amino (-NH 2) do grupo R do aminoácido asparagina. O grupo R é geralmente a cadeia lateral da asparagina. O processo de ligação é chamado de N-glicosilação. As glicoproteínas ligadas ao nitrogênio ligam-se ao açúcar da membrana reticular endoplasmática e depois são transportadas para o complexo de Golgi para modificações.
 

Enquanto as glicoproteínas ligadas ao O e às ligações em N são as formas mais comuns, outras conexões também são possíveis:

  • A P-glicosilação ocorre quando o açúcar se liga ao fósforo (P) da fosfosserina.
  • A C-glicosilação é quando o açúcar se liga ao átomo de carbono de um aminoácido. Um exemplo é quando a manose de açúcar se liga ao carbono no triptofano.

EXEMPLOS E FUNÇÕES DA GLICOPROTEÍNA

As glicoproteínas funcionam na estrutura, reprodução, sistema imunológico, hormônios e proteção de células dos organismos.

As glicoproteínas são encontradas na superfície da bicamada lipídica das membranas celulares. Sua natureza hidrofílica permite que funcionem no ambiente aquoso, onde atuam no reconhecimento e ligação da célula à outras moléculas celulares. As glicoproteínas de superfície celular também são importantes para células e proteínas de reticulação (por exemplo, colágeno) para adicionar força e estabilidade a um tecido. As glicoproteínas nas células vegetais são o que permitem que as plantas se mantenham de pé contra a força da gravidade.

As proteínas glicosiladas não são apenas críticas para a comunicação intercelular. Elas também ajudam os sistemas de órgãos a se comunicarem uns com os outros.

As glicoproteínas são encontradas na matéria cinzenta cerebral, onde trabalham em conjunto com axônios e sinaptossomas (terminal sináptico de um neurônio).

Os hormônios podem ser glicoproteínas. Exemplos incluem gonadotrofina coriônica humana (HCG) e eritropoietina (EPO).

A coagulação do sangue depende das glicoproteínas da protrombina, trombina e fibrinogênio.

Os marcadores celulares podem ser glicoproteínas. Os grupos sanguíneos MN são devidos a duas formas polimórficas da glicoproteína glicoforina A. As duas formas diferem apenas por dois resíduos de aminoácidos, mas isso é suficiente para causar problemas para as pessoas que recebem um órgão doado por alguém com um grupo sanguíneo diferente. A glicoforina A também é importante porque é onde se fixa o Plasmodium falciparum, um parasita do sangue humano. O complexo de histocompatibilidade principal (MHC) e o antígeno H do grupo sanguíneo ABO são distinguidos por proteínas glicosiladas.

As glicoproteínas são importantes para a reprodução porque permitem a ligação do espermatozóide à superfície do ovo.

Mucinas são glicoproteínas encontradas no muco. Estas moléculas protegem as superfícies epiteliais sensíveis, incluindo as vias respiratórias, urinárias, digestivas e reprodutivas.

A resposta imune depende das glicoproteínas. Os carboidratos dos anticorpos (que são glicoproteínas) determinam o antígeno específico que ele pode ligar. As células B e as células T possuem glicoproteínas de superfície que se ligam aos antígenos também.

GLICOSILAÇÃO VERSUS GLICAÇÃO

Glicosilação é a reação química na qual um carboidrato é adicionado a outra molécula, chamada de receptora. Na biologia glicosilação se refere ao processo enzimático que une glicanos a lípidios, proteínas ou outras moléculas orgânicas. Geralmente,o termo glicosilação refere-se aos processos de terminação de uma dada glicoproteína,que acontecem no Retículo Endoplasmático e no Complexo Golgiense de uma célula.Esse processo está relacionado a adição e a retirada de elementos químicos.

Já a glicação, liga covalentemente açúcares a proteínas e lipídios. Diferente da glicosilação, a glicação não é um processo enzimático. Muitas vezes, a glicação reduz ou anula a função da molécula afetada. A glicação ocorre naturalmente durante o envelhecimento e é acelerada em pacientes diabéticos com altos níveis de glicose no sangue.

Referências e leitura recomendada:

Berg, Tymoczko, and Stryer (2002). Biochemistry. W.H. Freeman and Company: New York. 5th edition: pg. 306-309.

Ivatt, Raymond J. (1984) The Biology of Glycoproteins. Plenum Press: New York.

Fonte: Though.co

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Guellity Marcel

Biólogo de vida selvagem, mestre em Ecologia e Conservação e apaixonado por ciência e tecnologia. Tem interesse em ecologia de populações, ecologia do movimento, ecologia de paisagem e efeitos de mudanças climáticas na biodiversidade, especialmente em áreas úmidas. Atualmente trabalha com mamíferos de médio e grande porte (cervo, veado-campeiro, veado-mateiro, queixada) e jacarés em parceria com pesquisadores da Embrapa Pantanal.